Розробити композитні матриці з використанням біосумісних полімерів природнього та синтетичного походження для іммобілізації протеолітичного ензиму серратіопептидази; вивчити біохімічні і фізико-хімічні властивості вільного ензиму; дослідити взаємодію серратіопептидаза/полімери, серратіопептидаза/бактеріолітичний ензим лізоцим та БАР

Якому пріоритетному напряму науки і техніки відповідає: фундаментальні наукові дослідження з найбільш важливих проблем розвитку науково-технічного, соціально-економічного, суспільно-політичного, людського потенціалу для забезпечення конкурентоспроможності України у світі та сталого розвитку суспільства і держави;

Дослідження: суто фундаментальне.

Перспектива подальшого застосування: дослідження, що продовжується

Рівень дослідження: немає аналогів в Україні.

Наявність патенту: Немає

Яких додаткових дій потребує подальше дослідження: додаткове фінансування, сучасне наукове обладнання.

Коротка характеристика, позитивні якості, подальша перспектива.

З таблеток СЕРРАТА® отримано гомогенний препарат протеолітичного ензиму бактеріального походження серратіопептидази (молекулярна маса 45±4 кДа підтверджена проведенням електрофоретичних досліджень). Вивчені біохімічні і фізико-хімічні характеристики ензиму: вміст білка-2,3 ± 0,1 (*P<0,05), загальна протеолітична активність – 9,6 ± 0,5 (*P<0,05)од/мг білка за хв, колагеназн аактивність – 142,4 ± 0,1 (*P<0,05)нмоль лейцину/мг білка за хв, фібринолітична активність- 6,1 ± 0,3 (*P<0,05) од/мг білка за хв; рН-оптимум 9,5,термооптимум –  45оС.

Для іммобілізації серратіопептидази методом нековалентного зв’язку з матрицею обрані наступні біосумісні полімери: натрієва сіль карбоксиметилцелюлози (3 % розчин), полівініловий спирт-альгінат натрію (масові відношення 5:1).

Збереження загальної протеолітичної активності ензиму після іммобілізації становило 80 % у випадку використання розчину Na-карбоксиметилцелюлози, та 88 % у випадку композиції полівініловий спирт-альгінат натрію. Взаємодію ензиму з полімерами підтверджено методами віскозиметрії і УФ-спектроскопії. Показано, що у присутності серратіопептидази бактеріолітичний ензим лізоцим повністю втрачає активність, що унеможливлює їх сумісну іммобілізацію.

 Детальніше…