Якому пріоритетному напряму науки і техніки відповідає: фундаментальні наукові дослідження з найбільш важливих проблем розвитку науково-технічного, соціально-економічного, суспільно-політичного, людського потенціалу для забезпечення конкурентоспроможності України у світі та сталого розвитку суспільства і держави;
Дослідження: суто фундаментальне.
Перспектива подальшого застосування: завершене дослідження
Рівень дослідження: немає аналогів в Україні.
Наявність патенту: 1 патент.
Яких додаткових дій потребує подальше дослідження: додаткове фінансування, сучасне наукове обладнання.
Коротка характеристика, позитивні якості, подальша перспектива.
Для скринінгу інгібіторів тирозинази (КФ 1.14.18.1) з грибів Agaricusbisporus за модифікованим методом виділено ензим із збільшеною на 25 % активністю. Здійснено пошук нових інгібіторів тирозинази серед широкого ряду сполук, в тому числі похідних 3-хлор-1,4-нафтохінону, ізатину, 3-гідрокси-2-нафтойної кислоти та ін. Синтезовані 50 похідних бензиліденаніліну і споріднені сполуки з виходами 48,5-98 %, близькими до наведених у літературі. Показано, що досліджувані речовини є ефективними інгібіторами тирозинази, ІС5016 з них в 1,5-7,7 раз менше такої стандартного інгібітора тирозинази – койєвої кислоти. Виявлено, що заміна гідроксильних груп молекули бензилиденаніліну на карбокси-, метокси-, нітро-, сульфогрупу, використання циклогексиламіну, 4-аміноантипірину, 3-аміно-1,2,4-триазолу, 2-глюкозаміну і 6-амінопеніциланової кислоти та ін. для синтезу основ Шиффа, призводить до різкого зменшення інгібування ензиму досліджуваними сполуками. Встановлено, що вивчені похідні бензиліденаніліну є неконкурентними інгібіторами тирозинази: константа інгібування варіює від 5,1 до 115,0 мкмоль/дм3 в залежності від структури сполуки.
На основі тирозинази, іммобілізованої в полі-N-вінілпіролідон, створено біокаталізатор багаторазової дії, перспективний для синтезу L-ДОФА(L-3,4-дигідроксифенілаланін, засоб для лікування хвороби Паркінсона). Визначено, що у хлористому метилені, що містить 2% Na-фосфатного буферного розчину (рН 6,5), активність іммобілізованої тирозинази перевищувала таку вільної на 30 %. Іммобілізований ензим каталізує окиснення субстрату з 80 % ступенем трансформації і збереженням високого ступеня конверсії протягом 6 циклів використання.